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第一章 缓冲液的使用1

第一节 生物化学实验中为什么要使用缓冲液1

第二节 缓冲液的原理及配制1

一、pH值和缓冲液1

二、使用缓冲液时的一些注意事项5

参考文献5

第二章 生化物质的制备6

第一节 起始材料及前期处理6

一、起始材料6

二、前期处理6

第二节 常用的分离纯化技术7

一、离心作用7

二、密度梯度离心8

四、溶液的浓缩9

三、过滤9

五、透析10

第三节 一些生化物质的制备11

一、细胞组分及细胞器的分级11

二、蛋白质的提取12

三、糖类的制备13

四、核酸的制备15

五、脂类的制备18

参考文献21

第三章 生化物质的分析检测方法22

第一节 光谱学方法22

一、电磁辐射和光谱22

二、光吸收的定量24

三、紫外和可见光谱法27

四、荧光光度法28

五、红外光谱法29

六、核磁共振光谱法32

第二节 放射性同位素的使用39

一、基本原理39

二、测量仪器及方法41

三、放射自显影46

四、实验室防护53

第三节 一些特定生化物质的定性和定量59

一、糖类59

二、氨基酸、肽和蛋白质66

三、核苷酸及核酸74

四、脂类和类固醇77

五、其他物质的测定79

参考文献81

一、抗原83

第一节 基本原理83

第四章 免疫学方法在生化实验中的应用83

二、抗体84

三、抗原与抗体的反应85

第二节 抗血清的制备和鉴定86

一、抗血清的制备86

二、抗血清的鉴定及分装保存89

第三节 免疫扩散89

一、双向免疫扩散89

二、单向免疫扩散90

三、逆向免疫扩散91

第四节 免疫标记91

一、酶标抗体技术91

二、生物素亲和素免疫标记试剂的制备方法和技术96

三、胶体金标记抗体技术98

一、基本原理102

第五节 放射免疫测定102

二、测定方法103

三、操作步骤103

参考文献104

第五章 生物大分子的分离纯化及纯度鉴定105

第一节 生物大分子分离纯化的必要性及意义105

一、总体考虑106

二、分离程序和进展107

第二节 离心技术108

一、原理和应用108

二、超离心技术109

第三节 生物大分子的抽提120

一、酶的抽提120

二、用于生化物质分离的沉淀技术123

一、层析概论126

第五节 层析技术126

第四节 各种分离纯化技术的基本理论依据126

二、凝胶过滤129

三、吸附层析137

四、离子交换层析139

五、高效液相层析(HPLC)146

六、亲和层析152

七、其他分析用层析技术160

第六节 电泳技术168

一、电泳概论168

二、聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)175

三、等电聚焦(IEF)185

四、几种其他的PAGE204

五、双向电泳及印迹转移(blotting)技术206

六、等速电泳217

七、几种其他电泳技术243

八、电泳仪器及设备292

参考文献293

第六章 蛋白质及酶分子的结构与性质研究294

第一节 蛋白质化学结构研究技术294

一、氨基酸组成的分析技术294

二、酶蛋白的断裂及肽图谱296

三、酶蛋白的断裂及分肽技术299

四、N-端氨基酸的测定方法302

五、C-端氨基酸的测定方法308

六、序列分析技术311

七、糖蛋白中糖的组成与连接方式的研究方法315

第二节 蛋白质空间结构研究技术321

一、从蛋白质的一级结构预测二级结构321

二、酶或蛋白质的结晶327

三、酶的溶液构象研究法333

四、计算机辅助设计在蛋白质结构研究中的应用352

第三节 酶的物化性质及催化性质354

一、凝胶过滤法测定蛋白质的分子量354

二、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测定分子量356

三、酶蛋白溶液的特性黏度361

四、酶蛋白的沉降系数及相对分子质量364

五、等电聚焦测定等电点365

六、凝胶电聚焦测定等电点368

七、酶的电镜观察371

八、酶的催化性质研究法377

第四节 酶分子的化学修饰390

一、氨基酸残基的化学修饰390

二、酶分子中必需基团的测定405

参考文献406